Functional characterisation and cell walll interactions of peptidoglycan

Bacteriën worden omringd door een stevige celwand die alleen met speciale enzymen kan worden afgebroken: de peptidoglycaanhydrolasen. Anton Steen beschrijft in zijn proefschrift de peptidoglycaanhydrolase AcmA van de kaasbacterie Lactococcus lactis. Dit enzym heeft naast een gedeelte dat betrokken is bij de afbraak van de celwand, een deel dat ervoor zorgt dat het enzym stevig aan de celwand gebonden wordt. Met behulp van de microscoop is vastgesteld dat AcmA niet overal aan de celwand bindt, maar alleen aan de uiteinden van de cel, daar waar na de celdeling de dochtercellen van elkaar gesplitst worden. Uit eerder onderzoek was al bekend dat AcmA betrokken is bij deze celsplitsing: een mutant van Lactococcus die geen AcmA meer maakt, is niet meer in staat de nieuwe dochtercellen helemaal van elkaar los te maken. Deze mutant groeit daarom in lange ketens van cellen. Als de Lactococcus-cellen worden behandeld met zuur, blijkt dat daarna AcmA overal aan de celwand kan binden. Daarnaast kan het bindingsdomein van AcmA, met behulp van moleculair biologische technieken, worden vastgemaakt aan andere eiwitten. In dit proefschrift wordt bijvoorbeeld een eiwit dat aan de buitenkant van de malariaparasiet zit, vastgemaakt aan het bindingsdeel van AcmA. Daarna wordt dit eiwit gebonden aan met zuur behandelde cellen. Dit heeft dan als gevolg dat de buitenkant van deze Lactococcus-cellen lijkt op de buitenkant van de malariaparasiet. Doordat Lactococcus al eeuwen wordt gebruikt in de voedselindustrie weten we dat deze bacterie veilig gebruikt kan worden. Momenteel wordt daarom ook onderzocht of de Lactococcus met bijvoorbeeld malaria-eiwitten gebruikt kunnen worden als vaccin. Het malaria-eiwit wordt daarvoor eerst door genetisch gemanipuleerde bacteriën geproduceerd, waarna het eiwit wordt gebonden aan niet genetisch gemanipuleerde Lactococcus-cellen.